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https://www.cell.com/cell-metabolism/abstract/S1550-4131(12)00293-8?script=true

HighlightsNDUFA4physicallyinteractswithcomplexIVandnotwithcomplexIAbsenceofNDUFA4doesnotperturbCIbutinsteadreducesCIVamountandactivityNDUFA4coevolvedwithcomplexIVandnotwithcomplexISummaryTheoxidativephosphorylationsystemisoneofthebest-characterizedmetabolicpathways.Inmammals,theproteincomponentsandX-raystructuresaredefinedforallcomplexesexceptcomplexI.Here,weshowthatNDUFA4,formerlyconsideredaconstituentofNADHDehydrogenase(CI),isinsteadacomponentofthecytochromecoxidase(CIV).DeletionofNDUFA4doesnotperturbCI.Rather,proteomic,genetic,evolutionary,andbiochemicalanalysesrevealthatNDUFA4playsaroleinCIVfunctionandbiogenesis.ThechangeintheattributionoftheNDUFA4proteinrequiresrenamingofthegeneandreconsiderationofthestructureofCIV.Furthermore,NDUFA4shouldbeconsideredacandidategeneforCIVratherthanCIdeficienciesinhumans.

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