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      β-淀粉样蛋白，39-43个氨基酸组成。是大脑皮质老年斑的主要成分。其可溶性二聚体可以有效消弱突触结构和功能。这种二聚体是最小的突触毒性物质，也是因此阿尔茨海默病的重要物质。
 
Aβ的生物学过程。Aβ由第21号染色体编码，是淀粉样蛋白前体APP经蛋白水解酶作用后的底物，是阿尔茨海默病脑内主要病理标志性蛋白之一，它的形成、趁机和降解启动和贯穿了AD的整个病理过程。APP可以被至少3种酶加工，其切割途径可分为分泌酶途径和分泌酶途径II。在分泌酶途径中APP首先被p-分泌酶裂解，然后再分泌酶作用下，切割丙氨酸713和算算714之间位点产生Aβ42。Aβ42是有42-43个氨基酸组成的蛋白质片段，主要位于AD患者脑内；若在缬氨酸711和异亮氨酸712之间酶切割则形成Aβ40。Aβ40是由40个AA组成的蛋白片段，正常老年人和AD患者脑内均存在。Aβ42和Aβ40为Aβ的2种成分，虽然细胞产生的Aβ40远比Aβ42多，但Aβ42作为长链的多肽，更易聚集形成淀粉样蛋白，是形成老年斑的主要成分，这也表明Aβ42在AD发病机制中占有更重要的作用。
 
Aβ的毒性作用。为了证实Aβ的神经毒性作用，科学家们将Aβ注入大鼠或猴的大脑皮质中，发现注射部发生组织坏死，周围神经元缺失及神经胶质增生，并与剂量有明显的相关性。而且Aβ诱导的神经元退行性变与阿尔茨海默病的病理改变十分相似。有报道，研究人员用凝聚态Aβ进行大鼠海马齿状回背侧细胞带微量注射，发现Aβ注射后大鼠迷宫学习记忆能力明显受损，获得记忆的尝试次数约为正常对照组的3倍。注射区Aβ海马注射具有明确的在体内神经性作用。另外，Busciglio，将Aβ与培养的人脑皮质神经元长期共育，发现其中一部分Aβ可形成致密的Aβ沉淀，导致神经元退行性变。各种体外及体内研究，都充分正式了Aβ的神经毒性作用。所以，以Aβ为突破点进行相关研究，我们可以对未来可以取得重大突破充满憧憬。
 

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